有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧基肽酶、弹性蛋白酶在它们初分泌时都是以无活性的酶原形式存在，在一定条件下(表2?)才转化成相应的酶。
表2-3 某些酶原的激活过程
| 酶原 | 激活条件 | 活化的酶 | 水解掉的肽段 | |
| 胃蛋白酶原 | 胃蛋白酶 | + | 六个多肽片段 | |
| 胰蛋白酶原 | 胰蛋白酶 | + | 六肽 | |
| 糜蛋白酶原A | α-糜蛋白酶 | + | 两个二肽 | |
| 羧基肽酶原A | 羧基肽酶A | + | 几个碎片 | |
| 弹性蛋白酶原 | 弹性蛋白酶 | + | 几个碎片 |
例如，胰蛋白酶原进入小肠后，受肠激酶或胰蛋白酶本身的激活，第6位赖氨酸与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，酶分子空间构象发生改变，产生酶的活性中心，于是胰蛋白酶原变成了有活性的胰蛋白酶(图2-17)。
除消化道的蛋白酶外，血液中有关凝血和纤维蛋白溶解的酶类，也都以酶原的形式存在。
图2-17 胰蛋白酶原激活示意图
酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
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